TERCEIRA QUANTIZAÇÃO PELO SDCTIE GRACELI

TRANS-QUÂNTICA SDCTIE GRACELI, TRANSCENDENTE, RELATIVISTA SDCTIE GRACELI, E TRANS-INDETERMINADA.

FUNDAMENTA-SE EM QUE TODA FORMA DE REALIDADE SE ENCONTRA EM TRANSFORMAÇÕES, INTERAÇÕES, TRANSIÇÕES DE ESTADOS [ESTADOS DE GRACELI], ENERGIAS E FENÔMENOS DENTRO DE UM SISTEMA DE DEZ OU MAIS DIMENSÕES DE GRACELI, E CATEGORIAS DE GRACELI.

FUNÇÃO GERAL GRACELI DA TRANS- INDETERMINALIDADE PELO SDCTIE GRACELI

FUNÇÃO FUNDAMENTAL E GERAL DO SISTEMA [SDCTIE GRACELI] DE  INTERAÇÕES, TRANSFORMAÇÕES EM CADEIAS, DECADIMENSIONAL E CATEGORIAL GRACELI.  E DE ESTADOS TRANSICIONAIS =

TRANSFORMAÇÕES ⇔ INTERAÇÕES  ⇔  TUNELAMENTO ⇔ EMARANHAMENTO ⇔ CONDUTIVIDADE  ⇔ DIFRAÇÕES ⇔ estrutura eletrônica, spin, radioatividade, ABSORÇÕES E EMISSÕES INTERNA ⇔  Δ de temperatura e dinâmicas, transições de estados quântico Δ ENERGIAS,  ⇔   Δ MASSA ,   ⇔ Δ  CAMADAS ORBITAIS ,  ⇔  Δ FENÔMENOS  ,  ⇔  Δ  DINÂMICAS,   ⇔  Δ  VALÊNCIAS,   ⇔  Δ BANDAS,  Δ  entropia e de entalpia,  E OUTROS.  

x

 [EQUAÇÃO DE DIRAC].

 + FUNÇÃO TÉRMICA.

   +    FUNÇÃO DE RADIOATIVIDADE

  ,      +   FUNÇÃO DE TUNELAMENTO QUÂNTICO.

  + ENTROPIA REVERSÍVEL 

+      FUNÇÃO DE CONDUÇÃO ELETROMAGNÉTICA

 ENERGIA DE PLANCK

X

• 
  V [R] [MA] =  Δe,M, Δf, ΔE, Δt, Δi, ΔT, ΔC, ΔE,ΔA, ΔD, ΔM......

  ΤDCG

  X

  Δe, ΔM, Δf, ΔE, Δt, Δi, ΔT, ΔC, ΔE,ΔA, ΔD, ΔM......  =
  x
  

  sistema de dez dimensões de Graceli + 

  DIMENSÕES EXTRAS DO SISTEMA DECADIMENSIONAL E CATEGORIAL GRACELI.[como, spins, posicionamento, afastamento, ESTRUTURA ELETRÔNICA, e outras já relacionadas]..
• 
  
• DIMENSÕES DE FASES DE ESTADOS DE TRANSIÇÕES DE GRACELI.
  

  x

  sistema de transições de estados, e estados  de Graceli, fluxos aleatórios quântico, potencial entrópico e de entalpia. [estados de transições de fases de estados de estruturas, quântico, fenomênico, de energias, e dimensional [sistema de estados de Graceli].

  x

número atômico, estrutura eletrônica, níveis de energia 

[comprimento de onda (λ).

onde c, velocidade da luz, é igual a .]

X

• TEMPO ESPECÍFICO E FENOMÊNICO DE GRACELI.
• X
• CATEGORIAS DE GRACELI
• T l    T l     E l       Fl         dfG l   

  N l    El                 tf l

  P l    Ml                 tfefel 

  Ta l   Rl

           Ll
           D

EFEITO GRACELI DE ÂNGULO RADIAÇÃO E E EM EFEITO FOTOELÉTRICO., SENDO QUE VARIA CONFORME O SDCTE GRACELI E O ÂNGULO DE INCIDÊNCIA SOBRE OS MATERIAIS E CORPO NEGRO.

A eletroforese é uma técnica de separação que se baseia no princípio de migração de íons em um campo elétrico. Constitui uma técnica laboratorial importante e em amplo crescimento, atualização e pedidos de patentes^[1], pois permite a separação analítica de moléculas sintéticas e biológicas, podendo segregar até moléculas praticamente iguais como são os tipos de ácidos de 18 carbonos presentes no azeite de oliva^[2][3]. O princípio da técnica é a possibilidade de segregar analitos durante a migração de moléculas conforme sua carga elétrica , tamanhos, e conformidade espacial que adquirem conforme o eletrólito tamponado no qual as amostras serão postas e analisadas. A utilização da eletroforese para a separação de proteínas foi descrita pela primeira vez pelo bioquímico Arne Tiselius, em 1937, com a chamada eletroforese de fronteira móvel. Todavia, o método implementado por Tiselius era realizado inteiramente em solução, o que poderia gerar a mistura de proteínas em migração. Assim, suportes sólidos tais como papel filtro e celulose foram adicionados à técnica e permitiram a separação mais adequada das moléculas. De acordo com as leis da eletrostática, a força elétrica F_elétrica, sobre um íon de carga q em um campo elétrico de força E é expresso em:

F_{elétrica= q} E

A migração eletroforética do íon através da solução sofre oposição da força de atrito ou também chamada de atrito:

F_fricção= vf

_V= velocidade de migração

f= coeficiente de atrito

O coeficiente de atrito é uma medida importante, pois representa o atrito que a solução exerce sobre o íon em movimento e algumas particularidades do íon tais como tamanho, forma, estado de solvatação bem como a viscosidade da solução impactam o coeficiente de atrito e assim, a migração do íon.

Em um campo elétrico constante, as forças que atuam sobre o íon irão se contrabalancear, de modo que cada íon de uma determinada solução movimenta-se com velocidade constante:

qE=vf

X

FUNÇÃO FUNDAMENTAL E GERAL DO SISTEMA [SDCTIE GRACELI] DE  INTERAÇÕES, TRANSFORMAÇÕES EM CADEIAS, DECADIMENSIONAL E CATEGORIAL GRACELI.  E DE ESTADOS TRANSICIONAIS 

A mobilidade eletroforética de um íon (mobilidade iônica, ou µ) também pode ser definida pela equação abaixo:

µ =  v/E  =  q/f

X

FUNÇÃO FUNDAMENTAL E GERAL DO SISTEMA [SDCTIE GRACELI] DE  INTERAÇÕES, TRANSFORMAÇÕES EM CADEIAS, DECADIMENSIONAL E CATEGORIAL GRACELI.  E DE ESTADOS TRANSICIONAIS 

No entanto, na prática a equação acima apenas aplica-se a íons em diluições infinitas diante de solventes não condutores. Por exemplo, em uma solução aquosa, as proteínas são envolvidas por uma nuvem de íons opostos, gerando um campo elétrico adicional.

Eletroforese em papel[editar | editar código-fonte]

Nessa técnica as amostras são aplicadas sob uma tira de papel filtro ou acetato de celulose umedecida em solução tampão. As extremidades de papel devem ser colocadas em reservatórios separados contendo solução tampão na qual os eletrodos estão imersos. Em seguida, uma corrente contínua é aplicada, permitindo que os íons da amostra migrem em direção ao eletrodo de polaridade contrária. A velocidade da migração é influenciada pela carga do íon e em menor grau, pela interação do íon com a matriz do suporte.

Depois que o eletroforetograma estiver completo, é preciso deixar a tira secar e aplicar métodos de detecção de amostras.^[4]

Eletroforese em gel[editar | editar código-fonte]

A eletroforese em gel é um método mais comumente utilizado na separação de macromoléculas, substituindo a eletroforese em papel. As macromoléculas migram em um campo elétrico,  atravessando os poros do gel. Essa técnica pode ser empregada na separação de DNA, RNA e proteínas. A qualidade do material a ser separado vai definir a composição do gel, que pode ser basicamente de dois tipos: agarose e poliacrilamida^[5]

Gel de agarose[editar | editar código-fonte]

Os géis de agarose são uma ferramenta importante para a separação de DNA e RNA. A agarose é um polissacarídeo extraído de algas marinhas. Consiste em um polímero linear com repetidas unidades de agarobiose, um dissacarídeo formado pela ligação de  L-galactose e D-galactose.^[6] Os géis de agarose são formados dissolvendo a agarose, um pó cristalino, em um tampão por aquecimento. O gel é formado com o resfriamento dessa mistura. Essa propriedade gelificante da agarose é atribuída à formação de pontes de hidrogênio inter e intra-moleculares. O gel forma uma matriz porosa que permite a passagem de macromoléculas. O tamanho do poro do gel é controlado pela concentração da agarose, sendo que poros grandes são formados em baixas concentrações e poros menores são formados em altas concentrações.

Em uma eletroforese, o gel de agarose fica submerso em uma cuba que contém uma solução tampão, que permite a passagem e fluxo de corrente elétrica. Uma força eletromotriz é aplicada ao longo da cuba e impulsiona a migração eletroforética dos ácidos nucléicos. A solução tampão reduz mudanças de pH, no campo elétrico e previne o aquecimento causado pela passagem da corrente elétrica. Na eletroforese, os ácidos nucléicos, DNA e RNA, migram do pólo negativo em direção ao pólo positivo. Isso ocorre porque ácidos nucléicos possuem em sua estrutura grupamentos fosfato, que são carregados negativamente. A taxa de migração do DNA ou RNA em um gel de agarose depende: do tamanho e conformação da molécula, concentração da agarose, voltagem aplicada e tipo de tampão usado. Ao fim da eletroforese, a separação pode ser visualizada com o uso de corantes apropriados.

Gel de poliacrilamida[editar | editar código-fonte]

A eletroforese em gel de poliacrilamida (em inglês Polyacrylamide gel electrophoresis - PAGE)    é mais comumente utilizada na separação de proteínas, mas também pode ser utilizada na separação de ácidos nucleicos pequenos. O gel de poliacrilamida é formado pela polimerização de monômeros de acrilamida na presença de N,N-metilenobisacrilamida, que consiste de duas moléculas de acrilamida ligadas por um grupo metileno e é utilizada como agente formador de ligações cruzadas. A polimerização da acrilamida é catalisada por radicais livres, iniciada pela adição de TEMED (N,N,N',N'-Tetrametiletilenodiamina), que catalisa a decomposição de íons persulfato em ânion sulfato e radical sulfato. A velocidade de polimerização vai depender de fatores como a concentração de monômeros e de catalisadores. O gel de poliacrilamida é definido em percentual total da acrilamida presente. O poro do gel é determinado pela concentração de acrilamida e N,N-metilenobisacrilamida.^[7]

Gel SDS-PAGE[editar | editar código-fonte]

SDS-PAGE (eletroforese em gel de poliacrilamida na presença de dodecil sulfato de sódio, SDS) é uma técnica muito utilizada tanto na bioquímica quanto na biologia molecular com o objetivo de separar proteínas presentes em uma amostra com base no seu peso molecular. Essa separação ocorre através da migração dessas proteínas na malha do gel que estarão sob influência de um campo elétrico.

A migração de uma proteína carregada pelo campo elétrico se dá pela sua carga líquida, pelo seu raio molecular e também pelo tamanho do campo aplicado. Porém, em proteínas dobradas naturalmente, sua carga é determinada apenas a partir da soma de sua composição de aminoácidos positivos e negativos. Sendo assim, diferentes proteínas em seu estado nativo, mesmo com pesos moleculares similares, vão migrar em velocidades diferentes. Para separar as proteínas com base em seu peso molecular é necessário desnaturar sua estrutura terciária para que a molécula possa ficar linearizada e também camuflar sua carga, função esta realizada pelo SDS.

O papel do SDS[editar | editar código-fonte]

O SDS é um detergente que, aliado a uma fonte de calor e a um agente redutor (substância capaz de desfazer as ligações dissulfeto presentes na proteína, que podem ser o ditiotreitol (DTT) ou então o β-mercaptoetanol) que também está presente na composição do tampão de amostra utilizado nessa técnica, é capaz de romper a estrutura terciária da proteína, deixando-a na forma linear. A ligação do SDS com a proteína ocorre em uma proporção de 1,4 g de SDS para cada 1 g de proteína, o que equivale a uma molécula de SDS para cada dois aminoácidos.^[4]

Dodecil Sulfato de Sódio

[CH₃ – (CH₂)₁₀ – CH₂ – O – SO^3-]Na⁺

O SDS também é responsável por igualar as cargas das proteínas presentes na amostra a ser analisada, deixando-as todas com uma carga negativa uniforme. Além disso, para garantir que a linearização e o mascaramento das cargas se mantenha durante toda a corrida, é necessário que o SDS também esteja na composição do gel de eletroforese.

Preparo das amostras[editar | editar código-fonte]

Para o preparo das amostras para o gel, as mesmas devem passar por um processo de lise celular, que vai promover o rompimento de células e organelas. Esse tampão é composto basicamente por um detergente associado a um coquetel de inibidores de proteases, que vai evitar a degradação da sua amostra. Após essa etapa é feita a separação das frações solúveis e insolúveis por centrifugação e por fim é adicionado o tampão de amostra que irá possibilitar o desenovelamento das proteínas. Além disso, a amostra ainda é aquecida, o que vai favorecer a desnaturação proteica.^[8]

A lei de Faraday-Neumann-Lenz^{[nota 1]}, ou lei da indução de Faraday, ou simplesmente, lei da indução eletromagnética, é uma das equações básicas do eletromagnetismo. Ela prevê como um campo magnético interage com um circuito elétrico para produzir uma força eletromotriz — um fenômeno chamado de indução eletromagnética. É a base do funcionamento de transformadores, alternadores, dínamos, indutores, e muitos tipos de motores elétricos, geradores e solenoides.^[1][2]

Atribui-se a Michael Faraday a descoberta da indução eletromagnética e, por conseguinte, o nome da lei relativa a esse fenômeno. Este foi comprovado experimentalmente por Faraday diversas vezes, apesar de sua explicação limitar-se ao conceito de linhas de força. A primeira formulação matemática da lei de Faraday foi feita por Franz Ernst Neumann em 1845. Nela, a força eletromotriz produzida em um circuito, pela indução, era expressa pelo negativo da derivada do fluxo magnético com o tempo através da área delimitada por esse circuito. O sinal negativo diz respeito ao sentido da FEM – e, por conseguinte, da corrente elétrica – e pode ser expressa formalmente por meio da chamada Lei de Lenz, desenvolvida por Heinrich Lenz em 1834, que integra o corolário da lei de Faraday.

Suas aplicações são inúmeras; na prática, quase todos os equipamentos eletro-eletrônicos utilizam o fenômeno da indução, seja para produzir uma corrente contínua, como nos dínamos, ou uma corrente alternada, como nos geradores, transformadores, alternadores e indutores, todos por meio da variação no campo magnético.

A equação de Maxwell–Faraday é uma generalização da lei de Faraday, e compõe uma das equações de Maxwell. Ela descreve como a variação de um campo magnético no tempo através de um circuito em repouso produz um campo elétrico não-eletrostático que, por sua vez, produz uma corrente elétrica no circuito. O movimento relativo entre um imã e o condutor e a produção, ou não, de um campo elétrico nessa experiência levaram a uma aparente dicotomia, exercendo, por sua vez, papel fundamental no desenvolvimento da relatividade restrita por Albert Einstein em 1905.

História[editar | editar código-fonte]

A indução eletromagnética foi descoberta de forma independente por Michael Faraday em 1831 e Joseph Henry em 1832.^[3] Faraday, no entanto, foi o primeiro a publicar os resultados de seus experimentos.^[4] Em 29 de agosto de 1831, data da primeira demonstração experimental da indução eletromagnética feita por Faraday,^[5] ele amarrou dois fios em lados opostos de um anel de ferro (ou toro, um arranjo similar a um transformador toroidal moderno). Face às recém-descobertas propriedades do eletromagnetismo, ele esperava que, quando a corrente começasse a passar em um fio, uma espécie de onda viajaria através do anel e causaria algum efeito elétrico no lado oposto. Conectou, então, um dos fios a um galvanômetro e o outro a uma bateria. Foi observada, de fato, uma corrente transiente – que ele chamou de "onda de eletricidade" – nos momentos em que conectou e desconectou o fio à bateria.^[6] Esta indução ocorreu devido à mudança que houve no fluxo magnético quando a bateria foi conectada e desconectada.^[7]

Ilustração do aparato usado por Faraday em sua primeira demonstração da indução eletromagnética.

Faraday explicou a indução eletromagnética usando um conceito que chamou de linhas de força. No entanto, grande parte dos cientistas da época rejeitavam suas ideias teóricas, principalmente porque não havia uma formulação matemática para elas.^[8] James Clerk Maxwell, contudo, usou as ideias de Faraday como a base para sua teoria eletromagnética quantitativa.^[8][9] Nos estudos de Maxwell, o aspecto da variabilidade com o tempo da indução eletromagnética é expressado como uma equação diferencial, a qual Oliver Heaviside referiu-se como a lei de Faraday, embora seja diferente da versão original da lei de Faraday. A versão de Heaviside é a forma que hoje é reconhecida como parte do grupo de equações conhecido como equações de Maxwell.

A lei de Lenz, formulada por Heinrich Lenz em 1834, descreve o "fluxo através do circuito", e fornece a direção da força eletromotriz e corrente induzidas resultantes da indução eletromagnética.

Lei de Faraday-Neumann-Lenz[editar | editar código-fonte]

Enunciado qualitativo[editar | editar código-fonte]

A versão mais difundida da lei de Faraday afirma:

A força eletromotriz induzida em qualquer circuito fechado é igual ao negativo da variação do fluxo magnético com o tempo na área delimitada pelo circuito.^[10][11]

Esta versão da lei de Faraday é estritamente válida apenas quando o circuito fechado é um laço de fio metálico infinitamente fino,^[12] e é inválida em outras circunstâncias a serem discutidas. Uma versão diferente, a equação de Maxwell–Faraday, é válida em todas as circunstâncias.

Enunciado quantitativo[editar | editar código-fonte]

A lei da indução de Faraday faz uso do fluxo magnético Φ_B através de uma superfície hipotética Σ, cujo bordo é um laço de fio metálico. Uma vez que o laço pode estar se movendo com o tempo, escreve-se Σ(t) para a superfície. O fluxo magnético é definido pela integral de superfície:

${\displaystyle \Phi _{B}=\iint \limits _{\Sigma (t)}\mathbf {B} (\mathbf {r} ,t)\cdot d\mathbf {A} \ }$,

X

FUNÇÃO FUNDAMENTAL E GERAL DO SISTEMA [SDCTIE GRACELI] DE  INTERAÇÕES, TRANSFORMAÇÕES EM CADEIAS, DECADIMENSIONAL E CATEGORIAL GRACELI.  E DE ESTADOS TRANSICIONAIS 

onde dA é um elemento de área da superfície Σ(t), B é o campo magnético (também chamado de "densidade do fluxo magnético"), e B·dA é um produto escalar dos dois vetores (a quantidade infinitesimal de fluxo magnético). De outro modo, o fluxo magnético através do laço é proporcional ao número de linhas do fluxo magnético que passam por ele.

Quando o fluxo se modifica — devido a uma mudança do B, ou porque o laço é movido ou deformado, ou ambos — a lei da indução de Faraday afirma que o fio adquire uma FEM, ε, definida como o trabalho por unidade de carga que uma força não-eletrostática realiza quando uma carga é transportada em volta do laço.^{[12][13][14][nota 2]} De forma equivalente, é a voltagem que seria medida ao cortar o arame para criar um circuito aberto, ligando um voltímetro às pontas.

A lei de Faraday afirma que a FEM também é dada pela taxa de variação do fluxo magnético:

${\displaystyle {\mathcal {E}}=-{{d\Phi _{B}} \over dt}\ }$,

X

FUNÇÃO FUNDAMENTAL E GERAL DO SISTEMA [SDCTIE GRACELI] DE  INTERAÇÕES, TRANSFORMAÇÕES EM CADEIAS, DECADIMENSIONAL E CATEGORIAL GRACELI.  E DE ESTADOS TRANSICIONAIS 

onde ε é a força eletromotriz (FEM) e Φ_B é o fluxo magnético. A direção da FEM é dada pela lei de Lenz.

Para um fio enrolado firmemente em uma bobina, composta de N voltas idênticas, cada uma com o mesmo Φ_B, a lei da indução de Faraday afirma:^[15][16]

${\displaystyle {\mathcal {E}}=-N{{d\Phi _{B}} \over dt}}$,

X

FUNÇÃO FUNDAMENTAL E GERAL DO SISTEMA [SDCTIE GRACELI] DE  INTERAÇÕES, TRANSFORMAÇÕES EM CADEIAS, DECADIMENSIONAL E CATEGORIAL GRACELI.  E DE ESTADOS TRANSICIONAIS 

onde N é o número de voltas do fio e Φ_B é o fluxo magnético através de uma única volta.

Equação de Maxwell-Faraday[editar | editar código-fonte]

A equação de Maxwell-Faraday é uma generalização da lei de Faraday, e afirma que um campo magnético que varia com o tempo é sempre acompanhado por um campo elétrico não-conservativo que varia espacialmente, e vice-versa. A equação de Maxwell–Faraday é:

${\displaystyle \nabla \times \mathbf {E} =-{\frac {\partial \mathbf {B} }{\partial t}}}$

X

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(em unidades do SI), onde ${\displaystyle \nabla \times }$ é o operador rotacional e, novamente, E(r, t) é o campo elétrico e B(r, t) é o campo magnético. Tais campos podem estar em função da posição r e do tempo t.

A equação de Maxwell–Faraday é uma das quatro equações de Maxwell, tendo, portanto, um papel fundamental na teoria do eletromagnetismo clássico. Ela também pode ser escrita na forma integral pelo Teorema de Kelvin-Stokes:^[17]

${\displaystyle \oint _{\partial \Sigma }\mathbf {E} \cdot d{\boldsymbol {\ell }}=-\iint _{\Sigma }{\frac {\partial \mathbf {B} }{\partial t}}\cdot d\mathbf {A} }$,

X

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onde Σ é uma superfície limitada pelo seu bordo ∂Σ; E é o campo elétrico; B é o campo magnético; dℓ é um elemento vetorial infinitesimal de ∂Σ; dA é um elemento vetorial infinitesimal de Σ.

Ambos dℓ e dA têm uma ambiguidade de sinal; para obter o sinal correto, usa-se a regra da mão direita. Para uma superfície plana Σ, um elemento de curva positivo dℓ da curva ∂Σ é definido pela regra de mão direita como estando na direção dos dedos da mão direita quando o polegar aponta na direção do vetor normal n exterior à superfície Σ.

A eletroforese é uma técnica de separação que se baseia no princípio de migração de íons em um campo elétrico. Constitui uma técnica laboratorial importante e em amplo crescimento, atualização e pedidos de patentes^[1], pois permite a separação analítica de moléculas sintéticas e biológicas, podendo segregar até moléculas praticamente iguais como são os tipos de ácidos de 18 carbonos presentes no azeite de oliva^[2][3]. O princípio da técnica é a possibilidade de segregar analitos durante a migração de moléculas conforme sua carga elétrica , tamanhos, e conformidade espacial que adquirem conforme o eletrólito tamponado no qual as amostras serão postas e analisadas. A utilização da eletroforese para a separação de proteínas foi descrita pela primeira vez pelo bioquímico Arne Tiselius, em 1937, com a chamada eletroforese de fronteira móvel. Todavia, o método implementado por Tiselius era realizado inteiramente em solução, o que poderia gerar a mistura de proteínas em migração. Assim, suportes sólidos tais como papel filtro e celulose foram adicionados à técnica e permitiram a separação mais adequada das moléculas. De acordo com as leis da eletrostática, a força elétrica F_elétrica, sobre um íon de carga q em um campo elétrico de força E é expresso em:

F_{elétrica= q} E

X

FUNÇÃO FUNDAMENTAL E GERAL DO SISTEMA [SDCTIE GRACELI] DE  INTERAÇÕES, TRANSFORMAÇÕES EM CADEIAS, DECADIMENSIONAL E CATEGORIAL GRACELI.  E DE ESTADOS TRANSICIONAIS 

A migração eletroforética do íon através da solução sofre oposição da força de atrito ou também chamada de atrito:

F_fricção= vf

X

FUNÇÃO FUNDAMENTAL E GERAL DO SISTEMA [SDCTIE GRACELI] DE  INTERAÇÕES, TRANSFORMAÇÕES EM CADEIAS, DECADIMENSIONAL E CATEGORIAL GRACELI.  E DE ESTADOS TRANSICIONAIS 

_V= velocidade de migração

f= coeficiente de atrito

O coeficiente de atrito é uma medida importante, pois representa o atrito que a solução exerce sobre o íon em movimento e algumas particularidades do íon tais como tamanho, forma, estado de solvatação bem como a viscosidade da solução impactam o coeficiente de atrito e assim, a migração do íon.

Em um campo elétrico constante, as forças que atuam sobre o íon irão se contrabalancear, de modo que cada íon de uma determinada solução movimenta-se com velocidade constante:

qE=vf

A mobilidade eletroforética de um íon (mobilidade iônica, ou µ) também pode ser definida pela equação abaixo:

µ =  v/E  =  q/f

X

FUNÇÃO FUNDAMENTAL E GERAL DO SISTEMA [SDCTIE GRACELI] DE  INTERAÇÕES, TRANSFORMAÇÕES EM CADEIAS, DECADIMENSIONAL E CATEGORIAL GRACELI.  E DE ESTADOS TRANSICIONAIS 

No entanto, na prática a equação acima apenas aplica-se a íons em diluições infinitas diante de solventes não condutores. Por exemplo, em uma solução aquosa, as proteínas são envolvidas por uma nuvem de íons opostos, gerando um campo elétrico adicional.